ساخت ترکیب آنزیمی تجزیه‌کننده پلاستیک

چهارشنبه ۹ مهر ۱۳۹۹ - ۲۱:۰۰
مطالعه 2 دقیقه
پژوهشگران توانستند با استفاده از ترکیب دو آنزیم، سیستم کارآمدی برای تجزیه‌ی زباله‌های پلاستیکی بسازند.
تبلیغات

جان مک‌گیهان، پروفسور دانشگاه پورتسموث و همکارانش در سال ۲۰۱۸ آنزیمی ‌تولید کردند که می‌تواند پلی‌اتیلن ترفتالات (PET)، ماده اولیه‌ی کاربردی در ساخت بطری‌های پلاستیکی یک‌بارمصرف نوشیدنی را تجزیه کند. اکنون، همان تیم ترکیبی از دو آنزیم ‌ایجاد کرده است که می‌تواند PET را تا شش برابر سریع‌تر تجزیه کند. آلودگی پلاستیکی یکی از بحران‌های مهم زیست‌محیطی جهانی به‌شمار می‌آید؛ از‌این‌رو، میکروب‌ها در حال تکامل ظرفیت استفاده از پلیمرهای مصنوعی به‌عنوان منابع کربن و انرژی خود هستند.

در سال ۲۰۱۶، تیمی ‌از زیست‌شناسان ژاپنی از کشف خصوصیات باکتری خاک، «ایدونلا ساکاینسیس» (Ideonella sakaiensis 201-F6)، خبر دادند که از دو آنزیم برای دپلیمریزاسیون PET به مونومرهای سازنده‌ی خود استفاده می‌کند. با تحقیقات بیشتر یکی از آنزیم‌های تجزیه‌کننده‌ی PET در این باکتری، به‌نام PETase شناسایی شد.

سرعت فعالیت آنزیم PETase به‌تنهایی هنوز به‌اندازه‌ای نبود که بتواند ازنظر تجاری فرایند تجزیه‌ی پلاستیک را به‌خوبی انجام دهد و سیل عظیم بطری‌های پلاستیکی ساخته‌شده از PET را در کره‌ی زمین کنترل کند؛ اما کشف این آنزیم در باکتری ایدونلا ساکاینسیس امیدی برای حل بحران آلودگی پلاستیکی جهان محسوب می‌شد. در سال ۲۰۱۸، پروفسور مک‌گیهان و همکارانش ساختار آنزیم PETase را مطالعه و آن را در آزمایشگاه مهندسی کردند تا بتوانند سرعت عملکرد آن در شکستن PET را حدود ۲۰ درصد افزایش دهند.

در مطالعه‌ی جدید، مک‌گیهان و همکارانش PETase و MHETase (آنزیم شناسایی‌شده در باکتری ایدونلا ساکاینسیس) را درکنار‌هم قرار دادند و سیستمی دو‌آنزیمی ‌برای تجزیه‌ی PET ایجاد کردند. پروفسور مک‌گیهان درباره‌ی این سیستم دو آنزیمی می‌گوید:

درباره‌ی چگونگی حمله‌ی آنزیم PETase به سطح پلاستیک‌ها در حال بحث بودیم که متوجه شدیم آنزیم MHETase عملکرد بهتری در تجزیه‌ی پلاستیک‌ها دارد؛ بنابراین، تصمیم گرفتیم ببینیم آیا می‌توانیم از آن‌ها باهم استفاده کنیم و از آنچه در طبیعت اتفاق می‌افتد، تقلید ‌کنیم. اولین آزمایش‌هایمان نشان داد که این دو آنزیم درکنارهم بهتر عمل می‌کنند؛ ازاین‌رو، تصمیم گرفتیم مانند دو پک‌من که با یک رشته به‌هم پیوسته‌اند، آن‌ها را به‌هم پیوند دهیم. آنزیم کایمریک جدید ساخته‌شده سه‌برابر سریع‌تر از آنزیم‌های جداگانه‌ی تکامل‌یافته طبیعی عمل می‌کند و راه‌های جدیدی برای پیشرفت بیشتر در این زمینه پیش روی ما می‌گذارد.

پژوهشگران با مطالعه‌ی ساختار سه‌بعدی آنزیم MHETase، نقشه‌های مولکولی آن را به‌دست آوردند تا مهندسی سیستم آنزیمی‌ سریع‌تر را شروع کنند. آن‌ها از منبع نوری الماس (سنکروترونی با پرتوهای پرقدرت اشعه X و ۱۰ میلیارد برابر روشن‌تر از نور خورشید‌) استفاده کردند تا به‌عنوان میکروسکوپ قدرت کافی برای دیدن اتم‌های جداگانه را داشته باشد.

در‌پایان، این گروه پژوهشی اظهار کرد:

تحقیقات ما رویکردهای ساختاری، محاسباتی، بیوشیمیایی و بیوانفورماتیکی را ترکیب کرد تا با شناخت مولکولی دقیق ساختار و نحوه‌ی کارکرد این سیستم آنزیمی را آشکار سازد. این مطالعه کار گروهی بزرگی بود که دانشمندان را در رشته‌های مختلف درگیر ‌کرد.

یافته‌های این پژوهش در مجموعه‌مقالات آکادمی ‌ملی علوم منتشر شد.

تبلیغات
داغ‌ترین مطالب روز

نظرات

تبلیغات